Questão 67 — Researchers investigated the quantities of thousands of muscle proteins and found a possible new explanation for muscle memory. A study showed for th…

FUVEST 2026 Questão 67

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Researchers investigated the quantities of thousands of muscle proteins and found a possible new explanation for muscle memory. A study showed for the first time that muscles "remember" training at the protein level. It is often thought that the effects of exercise are short-lived, and a break from the gym can cause stress over muscle loss. However, the research has shown that this stress is partly unnecessary, as the effects of resistance training persist in muscles for up to two months and the gains are fast when training is started again. But what mechanisms and changes at the cellular and molecular levels explain muscle memory? In the study, ten weeks of resistance training was followed by a break of the same length and then followed by another ten weeks of resistance training. Using the proteomics method, it was possible to study the quantities of over 3,000 muscle proteins using advanced mass spectrometry equipment. The study found two types of change profiles in muscle proteins. Some proteins changed as a result of training, returned to their pre-training state during the break, and changed again during the new training period similarly to the first training period. These included proteins related to aerobic metabolism. Another group of proteins changed as a result of training and remained changed during the break and after the new training period. Among these proteins were several calcium-binding proteins, such as calpain-2, whose gene has recently been identified to retain a memory trace even after a training break. "At the level of the number of muscle nuclei and the memory traces of genes, that is, epigenetics, long-term responses that persist even after a break and possibly explain 'muscle memory' have previously been observed," says a researcher. "Now, for the first time, we have shown that muscles 'remember' previous resistance training at the protein level for at least two and a half months." A espectrometria de massas, utilizada para a identificação das proteínas no estudo apresentado no texto, é uma técnica que permite determinar com precisão a massa molecular de moléculas carregadas. A determinação da massa exata da molécula é feita a partir do conhecimento da sua carga e da razão massa/carga (m/z), parâmetro que influencia no movimento das espécies, permitindo sua determinação. Caso a carga das moléculas seja unitária, a razão m/z é numericamente igual à massa da espécie a ser identificada. Caso a carga seja 2, a razão m/z detectada é metade da massa da molécula. A imagem a seguir representa, na forma de um gráfico, o resultado de uma análise por espectrometria de massas de uma amostra pura contendo apenas uma espécie intacta com fórmula molecular $[\text{C}_{44}\text{H}_{69}\text{NO}_{12}\text{Ca}]^{2+}$ e massa exata, considerando os isótopos mais abundantes, de 843,444 g/mol, detectada como m/z 421,722.

Disponível em https://jyu.fi/en/news/. 14 April 2025. Adaptado.

[img:https://zospydaosoqbdpxgpnni.supabase.co/storage/v1/object/public/images/fuvest/2026/f67.png]A presença de outros sinais além do sinal de m/z 421,722, mesmo em uma amostra pura não contendo nenhuma outra espécie além do $[\text{C}_{44}\text{H}_{69}\text{NO}_{12}\text{Ca}]^{2+}$, deve-se

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Resolução

Resposta correta: Letra A — à presença de outros isótopos menos abundantes e mais pesados de átomos presentes na molécula.

A questão aborda espectrometria de massas, uma técnica analítica fundamental para identificar e caracterizar moléculas, especialmente proteínas, com base na razão massa/carga (m/z). O enunciado descreve que, mesmo em uma amostra pura de um íon específico, outros sinais além do principal podem ser detectados. Para resolver, é necessário compreender que átomos de um mesmo elemento podem existir como diferentes isótopos, variando em número de nêutrons e, portanto, em massa. Assim, mesmo moléculas 'idênticas' podem apresentar pequenas diferenças de massa devido à presença de isótopos menos abundantes e mais pesados (como $^{13} ext{C}$ em vez de $^{12} ext{C}$, ou $^{44} ext{Ca}$ em vez de $^{40} ext{Ca}$). Isso gera picos secundários no espectro de massas, mesmo sem impurezas. As alternativas incorretas confundem conceitos de carga, abundância isotópica e natureza dos sinais observados. O raciocínio correto envolve reconhecer que a multiplicidade de sinais decorre da distribuição isotópica natural dos elementos constituintes da molécula.

Comentários por alternativa

  1. A à presença de outros isótopos menos abundantes e mais pesados de átomos presentes na molécula.
    Correta. A alternativa A está certa porque, mesmo em uma amostra pura, a presença de isótopos menos abundantes e mais pesados (como $^{13}\text{C}$ ou $^{44}\text{Ca}$) nos átomos da molécula gera sinais adicionais no espectro de massas, já que cada combinação isotópica resulta em uma massa molecular ligeiramente diferente.
  2. B às espécies com cargas unitárias que possuem massa maior.
    Errada. A alternativa B está incorreta porque não se trata de espécies com cargas diferentes, mas sim de variações isotópicas da mesma molécula; além disso, a questão afirma que só há uma espécie presente.
  3. C à presença de Episcopal de outros isótopos mais abundantes e mais pesados de átomos presentes na molécula.
    Errada. A alternativa C está errada por afirmar 'mais abundantes e mais pesados', mas isótopos mais pesados normalmente são menos abundantes; o termo 'Episcopal' parece um erro de digitação e não faz sentido no contexto.
  4. D à carga do cálcio, que faz com que a espécie detectada tenha mais de uma massa molecular.
    Errada. A alternativa D está incorreta porque a carga do cálcio não faz com que a espécie tenha mais de uma massa molecular; a variação de massa é devida aos isótopos, não à carga do íon.
  5. E à presença de outros isótopos menos abundantes e mais leves de átomos presentes na molécula.
    Errada. A alternativa E está errada porque isótopos menos abundantes e mais leves não geram sinais adicionais significativos; os isótopos mais leves já compõem o pico principal, e os sinais secundários vêm dos mais pesados.

Flashcards

Perguntas pontuais sobre o tema desta questão. Toque no card para virar e use as setas para navegar.

1 / 7
1. O que é espectrometria de massas?
É uma técnica analítica que identifica moléculas com base na razão massa/carga (m/z) de íons gerados a partir delas.
2. Como a razão m/z é determinada em espectrometria de massas?
A razão m/z é calculada dividindo a massa do íon pela sua carga elétrica, permitindo distinguir diferentes espécies iônicas.
3. O que são isótopos e como afetam espectros de massas?
Isótopos são átomos do mesmo elemento com diferentes números de nêutrons, o que altera a massa da molécula e resulta em múltiplos picos no espectro.
4. Por que uma amostra pura pode apresentar múltiplos picos no espectro de massas?
Devido à presença natural de isótopos menos abundantes e mais pesados nos elementos constituintes da molécula.
5. O que significa um íon com carga 2+ em espectrometria de massas?
Significa que o íon perdeu dois elétrons, e sua razão m/z será metade da massa molecular.
6. Como a abundância isotópica influencia o espectro de massas?
Isótopos mais abundantes geram picos principais, enquanto menos abundantes criam picos secundários de menor intensidade.
7. Qual a diferença entre massa molecular e razão m/z?
Massa molecular é a soma das massas dos átomos da molécula, enquanto m/z é essa massa dividida pela carga do íon detectado.

Treino guiado

Detonando o Tema

O DIMVS vai preparar 3 perguntas sobre o mesmo tema desta questão: uma fácil, uma média e uma difícil.

1. Comece pelo fácil 2. Suba para o médio 3. Feche no difícil

Ao responder, você vê a resolução, comentários das alternativas e flashcards. No fim, o resultado mostra seu domínio do tema.

FUVEST · 2026 · 1º Fase · Questão 67